Myosite à inclusions (MI) : vers un nouvel élément de diagnostic ?
L’étude en lien met en parallèle la maladie d’Alzheimer et la MI avec la détection de la protéine TAU (1). Rappelons que les lésions caractéristiques de la MI consistent en l’apparition de vacuoles bordées dans les cellules musculaires. Ces vacuoles (voir graphique) sont composées -entre autres (2)- de cette protéine TAU. Ladite protéine est présente aussi en dépôt dans le système nerveux central au cours de la maladie d’Alzheimer.
Le TEP Scann montre chez une patiente atteinte de MI une augmentation significative des niveaux d’absorption de TAU et ce en corrélation avec l’atteinte musculaire habituelle.
La myosite à inclusions n’est pas évidente à diagnostiquer ; parfois la biopsie n’est pas toujours parlante (absence de vacuoles bordées) alors que la MI est bien là. Le prélèvement peut avoir été fait sur une partie du muscle sain. La détection de la protéine TAU pourrait être d’une grande aide au diagnostic et pourrait même éviter la biopsie, un acte chirurgical qui peut être douloureux. En outre, cette étude montre bien l’aspect dégénératif de cette myosite.
(1) protéine TAU (Tubulin associated unit) : dans le cerveau, elle participe à l’architecture des neurones et à leur stabilité. La myosite à inclusions est la seule maladie où la présence de dépôts de protéines TAU a été décrite dans un tissu non cérébral.
(2) Vacuoles bordées : Leur composition est remarquablement analogue à celle des dépôts retrouvés dans le système nerveux central au cours de la maladie d’Alzheimer. Elles sont, en effet,
constituées de protéines caractéristiques de cette maladie : β-amyloïde, précurseur β-amyloïde, TAU phosphorylée, préséniline-1. Les vacuoles, visibles en microscopie optique après coloration hématoxyline et eosine, apparaissent souvent bordées (mais pas toujours) d’un liseré intense bleu et font de 3 à 30 microns de diamètre au sein du cytoplasme des fibres musculaires normales ou atrophiques.
article complet en anglais : https://bit.ly/34Qkzbq
